La manera acabar con la resistencia a los antibióticos de algunas bacterias

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El tratamiento de enfermedades como la tuberculosis, la neumonía y la salmonelosis es cada vez más complicado, debido a las resistencias a los fármacos desarrolladas por las bacterias. Investigadores advierten de este peligro creciente, al tiempo que buscan antibióticos capaces de sortear la resistencia de los patógenos. Esto mismo es lo que ha conseguido un grupo de investigación de la Universidad Nacional de Colombia (UNAL), que ha hallado una forma nueva de atacar a las bacterias.

Pese a que los antibióticos salvan millones de vidas, en las últimas décadas su eficacia se ha visto muy afectada por el mal uso que se hace de ellos, tanto en humanos (al tomar de forma inadecuada las dosis recetadas) como en la industria pecuaria (utilizados para favorecer el crecimiento de animales).

Cómo se vence la resistencia a los antibióticos de algunas bacterias

Los investigadores de la UNAL exploraron una metodología distinta para hallar nuevos antibióticos, de manera que estos no sean “burlados” por las bacterias resistentes, y han dado con una nueva forma de vencer la resistencia a los antibióticos, basada en el uso de péptidos antimicrobianos modificados.

El profesor Sergio Orduz Peralta, coordinador del Grupo de Investigación Biología Funcional de la UNAL Sede Medellín, afirma que “los antibióticos se han buscado en la naturaleza y esa es otra razón por la que se genera resistencia: en la naturaleza hay bacterias que ya han tenido contacto con tales fármacos y han desarrollado capacidad para resistir sus efectos”.

La ruta alternativa que tomaron fue el de los péptidos antimicrobianos, un tipo de molécula que forma parte del sistema inmune de todo ser vivo.

Con qué elementos se forman los péptidos que salvan la resistencia a los antibióticos

Los “ladrillos” con los que se construyen los péptidos (que a su vez construyen a las proteínas) se llaman aminoácidos, y son los que le otorgan propiedades fisicoquímicas como la hidrofobicidad (repeler el agua) y la carga positiva.

Sabiendo que estas eran sus principales características, los científicos diseñaron los programas de computador PepMultiFinder 2.0, AmpClass 1.0 y PepGen 1.0, que les permitieron escanear miles de proteínas, ver cuáles encajaban con esos requerimientos y cuál sería su probabilidad de ser antimicrobianas según las herramientas de inteligencia artificial desarrolladas.

El profesor Orduz señala que para el trabajo utilizaron las bases de datos científicas y de acceso abierto (en internet), en las que está consignada la información de millones de proteínas.

De qué manera se eligen los mejores elementos para controlar a las bacterias

Con inteligencia artificial filtramos esas proteínas (concretamente buscando péptidos) para encontrar cuáles tienen características similares a las de los péptidos antimicrobianos. Por ejemplo, se eligen los 10 mejores para trabajar con ellos y hacerles cambios, como volverlos menos hidrofóbicos, de manera que lleguen a los rangos ideales”.

La clave aquí es que esos péptidos modificados no existen en la naturaleza, por lo que las bacterias nunca han estado en contacto con ellos. Es casi imposible que tengan resistencia”.

Además, está el hecho de que los péptidos actúan directamente sobre la membrana de la bacteria, a diferencia de los antibióticos actuales, que para atacar a las bacterias se dirigen a un compuesto que ellas pueden cambiar para adaptarse.

“Para que esta logre hacerse resistente tendría que cambiar su membrana, y eso sucede porque es un componente que para modificarse tendría que evolucionar millones de años”, explica.

¿Funcionan los nuevos pépticos contra las infecciones?

El Grupo ha probado en laboratorio las sustancias sintetizadas (a modo de medicamentos) con base en los péptidos modificados y ha comprobado que funcionan. Han trabajado con bacterias como E. coliS. aureusK. pneumoniae y P. aeruginosa.

Estos hallazgos permitirían diseñar antibióticos mucho más eficaces en un futuro cercano, incluso pese a dos limitaciones latentes: (i) que existen enzimas que pueden degradar los péptidos y hacer que no funcionen, y (ii) que la síntesis de estos es costosa, y por ahora no se pueden pensar como un producto comercial.

Con este tipo de investigaciones se abrirían otros caminos a explorar, como por ejemplo los relacionados con péptidos antifúngicos, antitumorales y antivirales.

En el proyecto participaron el Grupo de Investigación Biología Funcional, de la Facultad de Ciencias, en conjunto con el Grupo de Investigación y Desarrollo en Inteligencia Artificial, de la Facultad de Minas, ambos de la UNAL Sede Medellín, y el Grupo de Automática Electrónica y Ciencias Computacionales de la Facultad de Ingenierías del Instituto Metropolitano de Medellín.